{"id":2715,"date":"2022-02-14T15:27:52","date_gmt":"2022-02-14T14:27:52","guid":{"rendered":"https:\/\/uni-freiburg.de\/med-biochemie\/?p=2715"},"modified":"2026-03-02T11:09:25","modified_gmt":"2026-03-02T10:09:25","slug":"proteinmaschine-der-atmung-wird-sichtbar","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/uni-freiburg.de\/med-biochemie\/proteinmaschine-der-atmung-wird-sichtbar\/","title":{"rendered":"Proteinmaschine der Atmung wird sichtbar"},"content":{"rendered":"\n

Forschende zeigen hochaufl\u00f6sende elektronenmikroskopische Untersuchung von molekularen Maschinen der Atmungskette<\/strong><\/p>\n\n\n\n

Sauerstoff und Zucker sind die Lebensgrundlage f\u00fcr Tiere, Pflanzen, Pilze und viele Bakterien. Der Stoffwechselvorgang namens Atmung macht es m\u00f6glich, Nahrung in Energie f\u00fcr die Zellen umzuwandeln. Die Biochemikerin Prof. Dr. Carola Hunte<\/strong> und ihr Team des Exzellenzclusters CIBSS von der Universit\u00e4t Freiburg haben nun zum ersten Mal mit einer einmaligen Pr\u00e4zision visualisiert, wie ein Zusammenschluss von Proteinmaschinen, der auch dem Menschen Energie liefert, aufgebaut ist und funktioniert. Das Team untersuchte zwei zu einem Superkomplex verschmolzene Atmungskettenkomplexe in einer Gruppe von Bakterien, den Actinobacteria. Zus\u00e4tzlich zur grundlegenden Aufkl\u00e4rung der Atmungsvorg\u00e4nge, k\u00f6nnten die Analyse von Aufnahmen aus dem Kryoelektronenmikroskop die Entwicklung neuer Medikamente gegen Tuberkulose oder Diphterie unterst\u00fctzen. \u201eDiese Aufnahmen sind wie ein Ausflug in unser molekulares Innenleben und seine besonderen Regeln\u201c, erkl\u00e4rt Hunte, \u201eDie Aufkl\u00e4rung der Struktur beleuchtet gleichzeitig die Funktionsweise des Superkomplexes.\u201c Die Ergebnisse der Studie sind im Fachmagazin Nature Communications<\/em> erschienen und entstanden in Zusammenarbeit mit Dr. Bruno Klaholz<\/strong>, Forschungsdirektor am Centre for Integrative Biology (CBI) \/ Institute of Genetics and of Molecular and Cellular Biology (IGBMC) des CNRS, Inserm und der Universit\u00e4t Strasbourg\/Frankreich.<\/p>\n\n\n\n

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Die Aufnahme des Cytochrom bcc-aa3 Superkomplexes mit Hilfe eines Kryoelektronenmikoskops erlaubt ein detailliertes Verst\u00e4ndnis der molekularen Struktur und Funktion der Atmungsenzyme. Bild: Wei-Chun Kao\/CIBSS\/Universit\u00e4t Freiburg<\/p>\n\n\n\n

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Die Energiew\u00e4hrung der Zelle<\/strong><\/p>\n\n\n\n

Adenosintriphosphat (ATP) ist die Energiew\u00e4hrung der Zelle \u2013 das Molek\u00fcl entsteht w\u00e4hrend der Atmung und \u00fcbertr\u00e4gt Energie aus der Nahrung an alle Prozesse in der Zelle. Dank der Vorg\u00e4nge an der Atmungskette entsteht aus Adenosindiphosphat das energiereiche ATP. Daf\u00fcr bauen Proteinkomplexe der Atmungskette mit Elektronen und Protonen in einem komplizierten chemisch-physikalischen Vorgang eine elektrochemische Triebkraft \u00fcber eine Membran auf, die von der Verbrennung von Zucker betrieben wird.<\/p>\n\n\n\n

\u201eWir haben den Cytochrom bcc-aa3<\/sub> Superkomplex analysiert. 26 Proteine bilden die Proteinmaschine. Das genaue Zusammenwirken der molekularen Kr\u00e4fte und die Dynamik ist bisher noch nicht ausreichend verstanden und dabei hilft uns eine solche Detailbeschreibung\u201c, erkl\u00e4rt der Erstautor der Studie Dr. Wei-Chun Kao aus Huntes Team. Die Protonenpumpe des Komplexes ist dem Menschen sehr \u00e4hnlich, finden die Forschenden, der Teil, in dem Elektronen vom Elektronen\u00fcbertr\u00e4ger Chinon \u00fcbernommen werden weist aber deutliche Unterschiede im Bakterium auf. \u201eHier k\u00f6nnte man Ankn\u00fcpfen und spezifische Wirkstoffe entwickeln, die pathogene Actinobakterien wie Mycobacterium tuberculosis<\/em> oder Corynebacterium diphtheriae<\/em> t\u00f6ten, in dem sie die Atmungskette st\u00f6ren\u201c, schlussfolgert Hunte.<\/p>\n\n\n\n

Tiefk\u00fchlmikroskop mit atomarer Aufl\u00f6sung<\/strong><\/p>\n\n\n\n

Die Kryolelektronenmikroskopie (Cryo-EM) ist eine Technik, die Proben bei tiefen Temperaturen von \u2013183 Celsius in einem hochaufl\u00f6senden Mikroskop untersucht und Strukturen bis auf die Ebene einzelner Atome aufl\u00f6sen kann. Dabei werden die gesammelten Daten mit Maschine Learning Algorithmen noch verfeinert. \u201eMit diesen Daten k\u00f6nnen wir auch die Verzahnung von Stoffwechsel und Signalvermittlung besser verstehen, das ist ein besonderer Fokus im Exzellenzcluster CIBSS\u201c, betont Hunte. Sie geh\u00f6rt zum Sprecherteam von CIBSS, in dem integrative Ans\u00e4tze f\u00fcr die biologische Signalforschung entwickelt werden. Die Cryo-EM Messungen fanden am CBI\/<\/strong>IGBMC in Strasbourg\/Illkirch statt. Das Freiburg Research Collaboration Programme vom FRIAS – Freiburg Institut of Advanced Studies f\u00f6rderte diese internationale Zusammenarbeit.<\/p>\n\n\n\n

\u00dcber den Exzellenzcluster CIBSS<\/strong><\/p>\n\n\n\n

Der Exzellenzcluster CIBSS \u2013 Centre for Integrative Biological Signalling Studies hat das Ziel, ein umfassendes Verst\u00e4ndnis von biologischen Signalvorg\u00e4ngen \u00fcber Skalen hinweg zu gewinnen \u2013 von den Wechselwirkungen einzelner Molek\u00fcle und Zellen bis hin zu den Prozessen in Organen und ganzen Organismen. Mit dem gewonnenen Wissen lassen sich Signale gezielt kontrollieren und dies wiederum erm\u00f6glicht den Forschenden nicht nur Erkenntnisse in der Forschung, sondern auch Innovationen in der Medizin und den Pflanzenwissenschaften.<\/p>\n\n\n\n

www.cibss.uni-freiburg.de<\/a><\/p>\n\n\n\n

Originalpublikation:<\/strong>
Kao, WC., Ortmann de Percin Northumberland, C., Cheng, T.C. et al. (2022): Structural basis for safe and efficient energy conversion in a respiratory supercomplex. In: Nature Communications 13, 545 (2022). DOI: 10.1038\/s41467-022-28179-x<\/a><\/p>\n\n\n\n

Kontakt:
<\/strong>Prof. Dr. Carola Hunte, Dr. Wei-Chun Kao
Institut f\u00fcr Biochemie und Molekularbiologie, Medizinische Fakult\u00e4t \/
CIBSS \u2013 Centre for Integrative Biological Signalling Studies
Albert-Ludwigs-Universit\u00e4t Freiburg
Tel.: 0761\/203-5279
E-Mail: carola.hunte@biochemie.uni-freiburg.de<\/a>,
wei-chun.kao@biochemie.uni-freiburg.de<\/a><\/p>\n\n\n\n

Mathilde Bessert-Nettelbeck
CIBSS \u2013 Centre for Integrative Biological Signalling Studies
Albert-Ludwigs-Universit\u00e4t Freiburg
Tel.: 0761\/203-97662
E-Mail: mathilde.bessert-nettelbeck@cibss.uni-freiburg.de<\/a><\/p>\n","protected":false},"excerpt":{"rendered":"

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