{"id":2786,"date":"2019-10-21T15:44:16","date_gmt":"2019-10-21T13:44:16","guid":{"rendered":"https:\/\/uni-freiburg.de\/med-biochemie\/?p=2786"},"modified":"2026-03-02T12:23:07","modified_gmt":"2026-03-02T11:23:07","slug":"tom-die-eintrittspforte-der-zellkraftwerke","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/uni-freiburg.de\/med-biochemie\/tom-die-eintrittspforte-der-zellkraftwerke\/","title":{"rendered":"TOM, die Eintrittspforte der Zellkraftwerke"},"content":{"rendered":"\n

Struktur und Funktionsschritte der Eintrittspforte der Mitochondrien wurden in einer Zusammenarbeit von japanischen und Freiburger Forscherteams aufgekl\u00e4rt<\/strong><\/p>\n\n\n\n

\"\"<\/figure>\n\n\n\n

Die Zellkraftwerke (Mitochondrien) sind lebensnotwendig und besitzen mehr als 1.000 verschiedene Proteine. Fast alle mitochondrialen Proteine werden als Vorstufen im Cytosol hergestellt und m\u00fcssen in die Zellkraftwerke importiert werden. Die Translokase der Au\u00dfenmembran (TOM-Komplex) bildet dabei die Eintrittspforte f\u00fcr \u00fcber 90% der Vorstufenproteine. Die genaue Struktur und Funktionsweise des TOM-Komplexes waren bisher nicht bekannt.<\/p>\n\n\n\n

In einer intensiven Zusammenarbeit japanischer Arbeitsgruppen um Prof. Toshiya Endo<\/strong> (Kyoto) und der Freiburger Arbeitsgruppen von Prof. Nils Wiedemann<\/strong>, PD Thomas Becker<\/strong> und Prof. Nikolaus Pfanner<\/strong> vom Institut f\u00fcr Biochemie und Molekularbiologie konnte nun eine umfassende Struktur-Funktionsanalyse des TOM-Komplexes erstellt und in der Zeitschrift Nature<\/em> publiziert werden. Der TOM-Komplex besteht aus zwei Kan\u00e4len, mehreren Rezeptoren und kleinen Untereinheiten. Die Importkan\u00e4le besitzen mindestens zwei unterschiedliche Transportwege: einen f\u00fcr l\u00f6sliche Proteine mit abspaltbaren Signalsequenzen und einen f\u00fcr wassermeidende\/hydrophobe Proteine mit internen Signalsequenzen. Damit erfolgt die Sortierung der Vorstufenproteine bereits im TOM-Komplex, der die Proteine an weitere Transportkomplexe der Mitochondrien weiterleitet.<\/p>\n\n\n\n

Der TOM-Komplex stellt somit nicht nur die Eintrittspforte der Zellkraftwerke dar, sondern bildet auch eine entscheidende Sortierungsstation, damit die Vorstufenproteine ihren korrekten Bestimmungsort in den Mitochondrien finden k\u00f6nnen.<\/p>\n\n\n\n

Originalpublikation:<\/strong><\/p>\n\n\n\n

Araiso, Y., Tsutsumi, A., Qiu, J., Imai, K., Shiota, T., Song, J., Lindau, C., Wenz, L.S., Sakaue, H., Yunoki, K., Kawano, S., Suzuki, J., Wischnewski, M., Sch\u00fctze, C., Ariyama, H., Ando, T., Becker, T., Lithgow, T., Wiedemann, N., Pfanner, N., Kikkawa, M., and Endo, T. (2019). Structure of the mitochondrial import gate reveals distinct preprotein paths. Nature<\/strong>, epub October 10, 2019, doi: 10.1038\/s41586-019-1680-7<\/p>\n\n\n\n

Kontakt:<\/strong><\/p>\n\n\n\n

Prof. Dr. Nils Wiedemann<\/p>\n\n\n\n

Institut f\u00fcr Biochemie und Molekularbiologie
Medizinische Fakult\u00e4t
Albert-Ludwigs-Universit\u00e4t Freiburg<\/p>\n\n\n\n

Tel. 0761-203-5280<\/p>\n\n\n\n

Email: nils.wiedemann@biochemie.uni-freiburg.de<\/a><\/p>\n","protected":false},"excerpt":{"rendered":"

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